蛋白质分选研究进程(4)

3、信号识别颗粒

3.1 SRP介导途径

在新生肽链的N端出现的额外残基并不存在于成熟的蛋白质中，这就提供了一个信号序列存在的线索。

蛋白质合成大约80—100个残基后穿过大亚基的通道而暴露出信号肽，进而引发SRP的结合并中断进一步的延长过程，这种中断直至核糖体—mRNA—多肽—SRP复合物与ER膜上的特点受体结合才能解除。这种方式就称为共翻译定位，这一过程可分为两步：信号序列的识别和信号序列与靶膜的结合。

3.2 SRP的结构和组成

信号识别颗粒是一种核糖核蛋白复合体，由6种不同的蛋白和一个由300个核苷酸组成的7S RNA结合组成，SRP一般存在于细胞质中，当新合成多肽的信号肽从多聚核糖体上延伸暴露出来，SRP即可与新生肽信号序列和核糖体结合，又可与内质网的停泊信号肽停泊蛋白SRP受体结合。停泊蛋白相对分子质量为72x103，存在于内质网膜上，可特异地与信号识别颗粒结合。

其中SRP54在 RNA和信号肽的过程中扮演重要角色。信号序列的多样性在决定结合模式中起显著作用，这是因为引入一个带电荷的残基就能够破坏信号序列与SRP54的相互作用，通俗一段疏水残基区对于结合也非常关键。

4、蛋白质分选的基本途径与类型

蛋白质的分选大体可分为两条途径：①翻译后转运途径：在细胞质基质游离核糖体上完成多肽链的合成，然后转运至膜围绕的细胞器，如线粒体、叶绿体、过氧化物酶体及细胞核，或者成为细胞质基质的可溶性驻留蛋白和支架蛋白。人们最近在酵母细胞液发现有蛋白质早细胞质基质游离核糖体上合成，然后转运至内质网中。②共翻译转运途径：蛋白质合成游离核糖体上起始之后信号肽引导转移至糙面内质网，然后新生肽合成边转入糙面内质网中，再经高尔基体加工包装运至溶酶体、细胞质膜或分泌到细胞外，内质网与高尔基体本身的蛋白质分选也是通过这一途径完成的。

目前发现真核细胞内合成的蛋白质的选择性转运主要以下面3种方式进行。

4.1蛋白质的跨膜转运

主要是指在细胞质基质中合成的蛋白质转运到内质网、线粒体、质体（包括叶绿体）和过氧化物酶体等细胞器，但进入内质网与进入线粒体、叶绿体和过氧化物酶体等细胞器的机制又有所不同。与分泌蛋白N端信号肽引导序列定位于内质网不同，进入线粒体、叶绿体和过氧化物酶体等细胞器的蛋白质分选是一个多步过程，需要多个不同的寻靶序列，定位到叶绿体的前提蛋白N端具有40—50个氨基酸组成的转运肽，用以指引多肽定位到叶并进一步穿过叶绿体被膜进入基质中。转运到线粒体和过氧化物酶体的蛋白与此类似，但靠的是不同的引导序列，线粒体蛋白N端的导肽或过氧化物酶体蛋白C端的内在引导序号。至于这些细胞器蛋白最终是定位不同的膜上还是不同的基质空间，除与N端不同转运肽相关

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