生物化学 第3章 酶(4)

变成过渡态。③酶通过多元催化发挥高效催化作用。

第四，结构与功能的关系是结构决定功能。例如，①单纯酶：催化活性依靠酶蛋白的三维空间结构的完整。三维空间与活性中心结构相关，与酶活性密切相关的化学基团称酶的必需基团。这些必需基团在一级结构上可能相距很远，但在空间结构上彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域，能和底物特异的结合，并将底物转化为产物，这一区域称为酶的活性中心。酶的活性中心是酶具有催化活性的关键部位，酶三级结构的完整是活性中心结构维持的必备条件。有些酶必需具备蛋白质的四级结构才能保持催化活性，如同工酶。②结合酶：除酶蛋白结构完整外，酶蛋白必须与辅助因子结合形成全酶发挥催化功能。

10．简述影响酶促反应速度的因素及其作用机制。

答：影响酶促反应速度的因素有：底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂。 ①底物的浓度：[S]低时，酶的活性中心未被充分占据，随[S]的升高反应速度加快。当酶的活性中心被底物饱和后，继续加大底物浓度，反应速度也不再增加。解释[S]与酶促反应速度的关系最合适的学说是中间产物学说，根据中间产物学说推导出米-曼氏方程：

V?Vmax[S]Km?[S]Km值是酶促反应速度达最大反应速度一半时的底物浓度，Km值反映酶与底物的亲和力。②酶的浓度：当底物浓度大大超过酶浓度时，酶促反应的速度与酶的浓度成正比。③温度：温度对反应速度的影响具有双重性。酶促反应速度最快的反应体系温度称酶促反应的最适温度。反应体系的温度低于最适温度时，反应速度随温度的升高而加快。反应体系的温度高于最适温度时，反应速度因酶变性而降低。④pH：pH通过改变酶和底物分子解离状态影响反应速度。酶催化活性最高时反应体系的pH称为酶促反应的最适pH。⑤抑制剂：抑制剂可逆或者不可逆地降低酶促反应速率。⑥激活剂：激活剂可加快酶促反应速率。激活剂通过与酶、底物或酶–底物复合物结合参加反应。

11．比较酶的不可逆抑制与可逆抑制的作用特点。

答：不可逆抑制：抑制剂通常与酶的活性中心上的必需基团以共价键结合，使酶失活。此种抑制剂不能用透析或超滤去除。

可逆抑制：抑制剂通常通过非共价键与酶或酶-底物复合物可逆性结合，使酶活性降低或消失。此种抑制剂可以用透析或超滤去除。

表：不可逆抑制与可逆抑制作用特点的比较

比较项目 与I结合的组分

不可逆抑制

E

可逆抑制 E或ES

酶活性中心或活性中心外的

I与E的结合部位 I与E的结合方式 透析或超滤

酶活性中心的必需基团

共价结合 可以除去I

必需基团 非共价结合 不可以除去I

12. 比较三种可逆性抑制的作用特点：

答：竞争性抑制作用：有些抑制剂和酶的底物结构相似，可以与底物竞争酶的活性中心，从而阻碍酶和底物结合成中间产物，这种抑制作用称为竞争性抑制作用。由于抑制剂和酶的结合是可逆的，抑制作用的程度取决于抑制剂与酶的相对亲和力以及与底物浓度的相对比例。

非竞争性抑制作用：有些抑制剂与酶活性中心外的必需基团相结合，不影响酶与底物的结合，酶和底物的结合也不影响酶与抑制剂的结合。底物和抑制剂之间无竞争关系，但酶-底物-抑制剂复合物（ESI）不能进一步释放出产物。这种抑制作用称为非竞争性抑制作用。

反竞争性抑制作用：抑制剂只与酶和底物形成的中间产物（ES）结合，使中间产物ES的量下降。这样，既减少从中间产物转化为产物的量，也同时减少从中间产物解离出游离酶和底物的量。这种抑制作用称为反竞争性抑制作用。

表：三种可逆性抑制作用特点的比较

作用特征 与I结合的组分 I与E结合的部位

表观Km 最大速度 斜率 纵轴截距 横轴截距

无抑制剂 —— —— Km Vmax Km/Vmax 1/Vmax -1/Km

竞争性抑制

E E的活性中心

增大 不变 增大 不变 增大

非竞争性抑制 E或ES E的活性中心外

不变 降低 增大 增大 不变

反竞争性抑制

ES E的活性中心外

减小 降低 不变 增大 减小

（石变华）

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