临床医学教学大纲

生物化学教学大纲

（Teaching plan of Biochemistry）

一、课程说明

课程编码： 03110342 课程总学时：100（理论总学时76/实践总学时24） 周学时：8（理论学时5 /实践学时3 ） 学分：5.5

课程性质：必修课 适用专业：临床医学专业 1、 教学内容与学时安排（见下表）：

教学内容与学时安排表

章节 第一章 第二章 第三章 第四章 第五章 第六章 第七章 第八章 第九章 第十章 第十一章 第十二章 第十三章 第十四章 第十五章

内 容 绪论 蛋白质的结构与功能 核酸的结构与功能 酶 糖代谢 脂类代谢 生物氧化 氨基酸代谢 核苷酸代谢 物质代谢的联系与调节 DNA的生物合成（复制） RNA的生物合成（转录） 蛋白质的生物合成（翻译） 基因表达调控 基因工程及常用分子生物学技术 细胞信号转导 总课时 1 14 4 8 10 10 4 6 3 3 5 4 5 3 10 3 理论课时 1 5 4 5 7 7 4 6 3 3 5 4 5 3 4 3 实践课时 0 9 0 3 3 3 0 0 0 0 0 0 0 0 6 0 1

第十六章 第十七章 第十八章 总计 血液的生物化学 肝胆的生物化学 维生素 2 3 2 100 2 3 2 76 0 0 0 24 2、 课程教学目的与要求：

根据五年制临床医学专业特点及加强基础、注重素质、整体优化、面向临床的原则，在加强基础知识、基本理论培养的基础上，适当介绍生物化学的新进展，提高学生运用知识的能力，对生命及疾病从分子水平深层次地加以理解，为今后从根本上理解和研究疾病发生机理打下扎实基础，培养高层次的临床人才。

医学生物化学是医学科学重要的一门基础课，作为医学生，应很好学习并系统地掌握其基础理论知识和必要的技术手段。根据温州医学院临床医学专业教学计划及要求，本学科教学基本要求如下：①系统地掌握生物化学的基本原理和知识结构，主要掌握的知识点有：重要生物大分子的组成、结构和功能，以及结构与功能间的内在联系；生物体内物质代谢、能量代谢与信号转导；遗传信息的贮存、传递、表达和调控；基因工程及常用的分子生物学技术；与临床教学及应用密切有关的内容，包括血液生化、肝胆生化。②掌握研究生物化学的基本方法和手段，理解和熟悉常用的用于生物化学研究的各种常见技术、设备和方法。③培养善于观察，善于动手、勤于思考的科学态度；培养学生分析问题和解决问题的能力，注重课本理论知识学习和医学实践相结合，激发学生的学习热情，培养专业兴趣。 3、本门课程与其它课程关系：

生物化学在医学教育中起到承前启后的重要作用。生物化学是从有机化学和生物学发展起来的，与之有着密切的联系。此外生物化学的研究和学习还必须建立在对人体的形态、结构和功能全面了解的基础上，因此，相关学科如解剖学、组织学、生物学、细胞学等医学前期课程都是学习生物化学的重要前提。

生物化学是研究生命化学的科学，它在分子水平探讨生命的本质，即研究生物体的分子结构与功能、物质代谢与调节、及其在生命活动中的作用。由于生物化学与分子生物学越来越多地成为生命科学的共同语言，当今生物化学与分子生物学已成为生命科学领域的前沿学科。生物化学与分子生物学作为一个边缘学科正向生物学、遗传学、分子生理学、药理学、病理学等学科领域渗透。可见，生物化学与其他有关的基础医学如生理学、微生物学、免疫学、生物物理学、药理学、病理学、病理生理学、组织学及寄生虫学等都有或多或少的关系，是医学科学的基础。所以，掌握生物化学知识，对于学习基础、临床医学理论知识，指导疾病的诊断、治疗等都会有很

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大帮助。

4、推荐教材及参考书：

推荐教材：《生物化学》 查锡良 人民卫生出版社

《生物化学实验指导分册》 陈秀芳 浙江大学出版社

参考书：《生物化学》 张乃蘅 北京医科大学、中国协和医科大学联合出版

《生物化学》 赵宝昌 高等教育出版社

《生物化学》 沈同 高等教育出版社 5、课程考核方法与要求： 理论：笔试，闭卷 实验：操作考核 6、实践教学内容安排：

（1）分发仪器、仪器介绍,生化实验基本操作训练，层析理论氨基酸薄层层析。（2）电泳理论，血清蛋白质醋酸纤维薄膜电泳。 （3）血清葡萄糖含量测定。 （4）碱性磷酸酶Km值测定。 （5）酮体的生成与作用的定性测定。 （6）组织细胞中基因组DNA的提取。 （7）琼脂糖凝胶电泳分离DNA片段。 （8）双缩脲法测定蛋白质含量（考查）。

二、教学内容纲要 绪论

一、目标与要求

（一）掌握 生物化学的概念。

（二）了解 生物化学发展简史、研究的主要内容及其与医学的关系。 二、教学内容

（一）重点讲解 生物化学的概念。

（二）一般介绍 生物化学的发展简史、研究范围及其与医学的关系。 第一章 蛋白质的结构与功能 第一节 蛋白质的分子组成 一、目标与要求

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（一）掌握 蛋白质的元素组成特点，组成蛋白质的基本单位——氨基酸，氨基酸结构特点，肽键与多肽链的概念及形成。

（二）熟悉 氨基酸分类的依据及酸、碱性氨基酸的种类。 （三）了解 蛋白质的重要性，生物活性肽的作用。 二、教学内容

（一）重点讲解 蛋白质元素组成特点及应用，氨基酸结构特点和分类，肽键、多肽链的概念与形成。

（二）一般介绍 蛋白质的生理作用，氨基酸的理化性质，肽键、多肽链的概念与形成，生物活性肽的作用。

第二节 蛋白质的分子结构 一、目标与要求

（一）掌握 蛋白质一级结构的概念及相关的化学键，结构域的概念。

（二）熟悉 蛋白质二、三、四级结构的概念及维持各级结构稳定的化学键，二级结构包括的四种类型，肽单元及模体的概念。 （三）了解 分子伴侣及蛋白质分类。 二、教学内容

（一）重点讲解 蛋白质一、二、三、四级结构的概念及各级结构稳定的维持，?-螺旋结构与?-折叠结构的特点。

（二）一般介绍 肽单元的概念与特点，二级结构的类型，模体、结构域的概念，分子伴侣及蛋白质分类。

第三节 蛋白质结构与功能的关系 一、目标与要求

（一）掌握 一级结构是空间结构的基础。

（二）熟悉 蛋白质空间结构与功能的关系，分子病、变构效应与协同效应的概念。 （三）了解 蛋白质构象改变与疾病的关系。 二、教学内容

（一）重点讲解 蛋白质一级结构是空间结构的基础，变构效应及协同效应的概念。 （二）一般介绍 蛋白质空间结构与功能的关系，蛋白质构象改变引起的疾病，分子病。 第四节 蛋白质的理化性质 一、目标与要求

（一）掌握 蛋白质等电点的概念，维持蛋白质胶体溶液稳定的因素，蛋白质变性的概念与临床

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应用。

（二）熟悉 蛋白质紫外吸收特性及应用。 （三）了解 蛋白质沉淀、凝固及呈色反应。 二、教学内容

（一）重点讲解 蛋白质等电点的概念，维持蛋白质胶体溶液稳定的因素，蛋白质变性的概念及临床应用。

（二）一般介绍 蛋白质两性电离，蛋白质复性、沉淀、凝固的概念，蛋白质呈色反应。 第五节 蛋白质的分离、纯化与结构分析 一、目标与要求

了解 蛋白质的分离与纯化，序列分析与空间结构的测定。 二、教学内容

一般介绍 蛋白质的分离纯化、序列分析与空间结构的测定。 第二章 核酸的结构与功能 第一节 核酸的化学组成及一级结构 一、目标与要求

（一）掌握 两类核酸的碱基组成及特点，组成核酸的基本单位——核苷酸，核酸一级结构的概念及连接键。

（二）熟悉 核苷及核苷酸的形成，各种碱基及各类核苷酸的简写符号。 （三）了解 核苷酸及环化核苷酸的结构，核苷酸的命名。 二、教学内容

（一）重点讲解 核酸的碱基组成，嘌呤与嘧啶的基本结构及简写符号，两类核酸所含碱基的异同，核酸的一级结构的概念及连接键。DNA、RNA一级结构的异同。

（二）一般介绍 戊糖的结构与分类，核苷、核苷酸的形成与简写符号，核苷酸的命名，多磷酸核苷的简写符号，两种环化核苷酸的结构。 第二节 DNA的空间结构与功能 一、目标与要求

（一）掌握 DNA二级结构模型要点，核小体的基本结构成分。 （二）熟悉 Chargaff规则。

（三）了解 DNA双螺旋结构的多样性及DNA多链螺旋结构，DNA的超螺旋结构，DNA的功能，基因及基因组的概念。 二、教学内容

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