细胞生物学名词解释（王金发）(8)

要功能是识别信号肽, 并将核糖体引导到内质网。 14. 反义RNA(antisense RNA)

反义RNA是指与mRNA互补的RNA分子, 也包括与其它RNA互补的RNA分子。由于核糖体不能翻译双链的RNA，所以反义RNA与mRNA特异性的互补结合, 即抑制了该mRNA的翻译。通过反义RNA控制mRNA的翻译是原核生物基因表达调控的一种方式，最早是在E.coli 的产肠杆菌素的Col E1质粒中发现的,许多实验证明在真核生物中也存在反义RNA。近几年来通过人工合成反义RNA的基因, 并将其导入细胞内转录成反义RNA, 即能抑制某特定基因的表达,阻断该基因的功能, 有助于了解该基因对细胞生长和分化的作用。 细胞中反义RNA的来源有两种途径∶第一是反向转录的产物，在多数情况下, 反义RNA是特定靶基因互补链反向转录产物, 即产生mRNA和反义RNA的DNA是同一区段的互补链。第二种来源是不同基因产物，如OMPF基因是大肠杆菌的膜蛋白基因，与透性有关，其反义基因MICFZE则为另一基因。 15. 内含子(intron)

内含子是基因内的间隔序列,不出现在成熟的RNA分子中,在转录后通过加工被切除。大多数真核生物的基因都有内含子。 16. 外显子(exon)

外显子是最后出现在成熟RNA中的基因序列, 又称表达序列。 17. 自我剪接(self-splicing)

具有自我催化能力,将自身的某些部位切除的现象称为自我剪接。在酵母和真菌的线粒体mRNA和tRNA前体加工、叶绿体的tRNA 和rRNA前体加工、某些细菌病毒的mRNA前体加工中都发现了自我剪接现象。

18. 肽酰转移酶(peptidyl transferase)

肽酰转移酶是催化肽键形成的酶。在蛋白质合成过程中，它催化核糖体A位tRNA上末端氨基酸的氨基与P位肽酰-tRNA上氨基酸的羧基间形成肽键。其结果,使A位的氨酰-tRNA上的多肽延长了一个氨基酸,而P位的氨酰-tRNA形成脱氨酰-tRNA。 19. 核糖核酸酶 P (ribonuclease P)

核糖核酸酶 P 是一种核糖核蛋白, 含有一个单链RNA分子, 长度为375个碱基, 结合一个相对分子质量为20kDa的多肽(119个氨基酸残基)。RNA具有催化切割tRNA的能力, 蛋白质则起间接的作用,可能是维持RNA结构的稳定。该酶广泛存在于原核生物和真核生物(核仁、叶绿体和线粒体)中，也参与核糖体RNA的加工。 20 核剪接(nuclear splicing) 核剪接是指发生在细胞核中，主要是对hnRNA中内含子的剪接。这种剪接有三个主要特点∶一是在pre-mRNA中内含子与外显子间有特征性序列，即GT-AG规则；第二是剪接过程中需要snRNA参与，并要形成剪接体；第三要形成套索结构。 21. GT-AG 规则(GT-AG rule)

前体RNA中参与内含子剪接的两个特殊位点，即在内含子和外显子交界处有两个相当短的保守序列:5＇端为GT, 3＇端为 AG,称为GT-AG规律。GT-AG规则主要适用于(或是全部)真核生物基因的剪接位点。说明内含子的切除有一共同的机理。应指出的是，这种保守性不适用于线粒体、叶绿体和酵母tRNA基因转录后的加工。 22. 剪接体(spliceosome)

在剪接过程中形成的剪接复合物称为剪接体,剪接体的主要组成是蛋白质和小分子的核RNA(snRNA)。复合物的沉降系数约为50～60S,它是在剪接过程的各个阶段随着snRNA的加入而形成的。也就是说在完整的pre-mRNA 上形成的一个剪接中间体。

剪接体的装配同核糖体的装配相似。依靠RNA-RNA、RNA-蛋白质、蛋白质-蛋白质等三方面

的相互作用。可能比核糖体更复杂，要涉及snRNA的碱基配对， 相互识别等。 23. I型内含子(group I intron)

一类具有酶催化功能的内含子,转录成RNA后,可以自我剪接。此类内含子转录后可以形成9个由碱基配对形成的特定二级结构,分别命名为P1至P9,P1和P7是保守的。I型内含子具有自我剪接的功能,在剪接反应中,要有一种鸟嘌呤核苷(含有游离的3＇-OH)G-OH。G首先结合到内含子的5＇端,当线性的内含子成为环状时,其3＇端可以距离5＇端15个核苷酸以外,从而将原来的5＇端和15个碱基(或以上)的节段(包括G)切除出去。这种自我剪接,是由RNA的特定序列的核酸内切酶的活性所催化。

Ⅰ型内含子比Ⅱ型内含子更普遍,这两类内含子之间没有什么关系,它们有一个共同的特性,就是在体外能够自我剪接,而不需要任何蛋白质酶的催化。但是在体内它们却都需要蛋白质帮助折叠成二级结构。

24. II型内含子(group II introns)

主要存在于线粒体中的一类内含子，它的剪接位点类似于核编码结构基因的内含子,并同样遵从GT--AG规律。剪接机理同核内含子的剪接相似,也要形成一个套索的中间体,通过形成5＇-2＇磷酸二酯键将要剪接的位点靠近到一起。但是,II型内含子的剪接又不完全与核内含子的剪接相同,它具有自我剪接的功能,不需要剪接体和snRNA的参与,也不需要ATP供能。从结构上看,II型内含子的6个结构域可形成发夹环, 结构域5与6之间只间隔3个碱基,结构域6参与转酯作用。 25. RNA编辑(RNA editing)

RNA编辑是指在mRNA水平上改变遗传信息的过程。RNA编辑是通过比较成熟的mRNA与相应基因的编码信息时发现的，成熟的mRNA序列中有几种意想不到的变化，包括U→C，C→U；U的插入或缺失、多个G或C的插入等。最典型的例子是锥虫(trypanosome)动质体(kinetoplastid)的线粒体基因mRNA的编辑,涉及上百个U的缺失和添加。

由于RNA编辑是基因转录后在mRNA中插入、缺失或核苷酸的替换而改变DNA模板来源的遗传信息，翻译出多种氨基酸序列不同的蛋白质，RNA编辑的结果不仅扩大了遗传信息，而且使生物更好地适应生存环境。有些基因的主要转录产物必须经过编辑才能有效地起始翻译，或产生正确的可读框(ORF)。 26. 向导RNA(guide RNA, gRNAs)

引导RNA编辑的RNA分子,长度大约是60～80个核苷酸,是由单独的基因转录的,具有3＇寡聚U的尾巴,中间有一段与被编辑mRNA精确互补的序列,5＇端是一个锚定序列,它同非编辑的mRNA序列互补。在编辑时,形成一个编辑体(editosome),以gRNAs内部的序列作为模板进行转录物的校正, 同时产生编辑的mRNA。gRNA3＇端的oligo(U)尾可作为被添加的U的供体。 27. 载脂蛋白(apolipoprotein B) 人的载脂蛋白有两种表达形式: apoB-48和apoB-100。该基因的序列在肝、肠组织细胞中是相同的,但产物不同。在肝细胞中,产物为4563个氨基酸残基的肽：apoB-100; 但在肠细胞中,产物为只含2152个氨基酸残基的apoB-48, 缺失了apoB-100的N端同LDL受体结合的结构域。原因是在mRNA水平上将2153位的谷氨酰胺的密码子CAA中的C编辑成为U,形成一个终止密码子�UAA,结果使蛋白质的合成提前终止,合成一个新的相对分子质量约为250kDa的蛋白质。

7. 线粒体与过氧化物酶体 1. 线粒体(mitochondrion)

线粒体是1850年发现的,1898年命名。线粒体由两层膜包被,外膜平滑,内膜向内折叠形成嵴,两层膜之间有腔,线粒体中央是基质。基质内含有与三羧酸循环所需的全部酶类,内膜上具有呼吸链酶系及ATP酶复合体。线粒体是细胞内氧化磷酸化和形成ATP的主要场所,有细

胞\动力工厂\plant)之称。另外,线粒体有自身的DNA和遗传体系, 但线粒体基因组的基因数量有限,因此,线粒体只是一种半自主性的细胞器。

线粒体的形状多种多样, 一般呈线状,也有粒状或短线状。线粒体的直径一般在0.5～1.0 μm, 在长度上变化很大, 一般为1.5～3μm, 长的可达10μm ,人的成纤维细胞的线粒体则更长,可达40μm。不同组织在不同条件下有时会出现体积异常膨大的线粒体, 称为巨型线粒体(megamitochondria)

在多数细胞中,线粒体均匀分布在整个细胞质中,但在某些些细胞中,线粒体的分布是不均一的,有时线粒体聚集在细胞质的边缘。在细胞质中,线粒体常常集中在代谢活跃的区域,因为这些区域需要较多的ATP,如肌细胞的肌纤维中有很多线粒体。另外, 在精细胞、鞭毛、纤毛和肾小管细胞的基部都是线粒体分布较多的地方。线粒体除了较多分布在需要ATP的区域外,也较为集中的分布在有较多氧化反应底物的区域,如脂肪滴,因为脂肪滴中有许多要被氧化的脂肪。

2. 外膜(outer membrane)

包围在线粒体外面的一层单位膜结构。厚6nm, 平整光滑, 上面有较大的孔蛋白, 可允许相对分子质量在5kDa左右的分子通过。外膜上还有一些合成脂的酶以及将脂转变成可进一步在基质中代谢的酶。外膜的标志酶是单胺氧化酶。 3. 内膜(inner membrane)

位于外膜内层的一层单位膜结构, 厚约6nm。内膜对物质的通透性很低, 只有不带电的小分子物质才能通过。内膜向内折褶形成许多嵴, 大大增加了内膜的表面积。内膜含有三类功能性蛋白:①呼吸链中进行氧化反应的酶; ②ATP合成酶复合物; ③一些特殊的运输蛋白, 调节基质中代谢代谢物的输出和输入。内膜的标志酶是细胞色素氧化酶。 4. 线粒体膜间隙(intermembrane space)

线粒体内膜和外膜之间的间隙, 约6～8nm, 其中充满无定形的液体, 含有可溶性的酶、底物和辅助因子。膜间隙的标志酶是腺苷酸激酶。 5. 线粒体基质( matrix)

内膜和嵴包围着的线粒体内部空间, 含有很多蛋白质和脂类,催化三羧酸循环中脂肪酸和丙酮酸氧化的酶类, 也都存在于基质中。此外, 还含有线粒体DNA、 线粒体核糖体、tRNAs、rRNAs以及线粒体基因表达的各种酶。基质中的标志酶是苹果酸脱氢酶。 6. 嵴(cristae)

线粒体内膜向基质折褶形成的结构称作嵴(cristae), 嵴的形成使内膜的表面积大大增加。嵴有两种排列方式:一是片状(lamellar), 另一是管状(tubular)。在高等动物细胞中主要是片状的排列, 多数垂直于线粒体长轴。在原生动物和植物中常见的是管状排列。线粒体嵴的数目、形态和排列在不同种类的细胞中差别很大。一般说需能多的细胞,不仅线粒体多,而且线粒体嵴的数目也多。

线粒体内膜的嵴上有许多排列规则的颗粒称为线粒体基粒(elementary particle)，每个基粒间相距约10 nm。基粒又称偶联因子1(coupling factor 1),简称F1,实际是ATP合酶(ATP synthase),又叫F0 F1 ATP酶复合体, 是一个多组分的复合物。 7. 蛋白质寻靶(protein targeting)

游离核糖体合成的蛋白质在细胞内的定位是由前体蛋白本身具有的引导信号决定的。不同类型的引导信号可以引导蛋白质定位到特定的细胞器，如线粒体、叶绿体、细胞核和过氧化物酶体等。这些蛋白质在游离核糖体上合成释放之后需要自己寻找目的地,因此称为蛋白质寻靶。

8. 翻译后转运(post-translational translocation)

游离核糖体上合成的蛋白质必须等蛋白质完全合成并释放到胞质溶胶后才能被转运,所以将

这种转运方式称为翻译后转运。通过这种方式转运的蛋白质包括线粒体、叶绿体和细胞核的部分蛋白,以及过氧化物酶体的全部蛋白等。在游离核糖体上合成的蛋白质中有相当一部分直接存在于胞质溶胶中, 包括细胞骨架蛋白、各种反应体系的酶或蛋白等。 9. 蛋白质分选(protein sorting)

主要是指膜结合核糖体上合成的蛋白质, 通过信号肽,在翻译的同时进入内质网, 然后经过各种加工和修饰,使不同去向的蛋白质带上不同的标记, 最后经过高尔基体反面网络进行分选,包装到不同类型的小泡,并运送到目的地, 包括内质网、高尔基体、溶酶体、细胞质膜、细胞外和核膜等。

广义的蛋白质分选也包括在游离核糖体上合成的蛋白质的定位。 10. 共翻译转运(co-translational translocation)

膜结合核糖体上合成的蛋白质, 在它们进行翻译的同时就开始了转运,主要是通过定位信号,一边翻译,一边进入内质网, 然后再进行进一步的加工和转移。由于这种转运定位是在蛋白质翻译的同时进行的,故称为共翻译转运。在膜结合核糖体上合成的蛋白质通过信号肽,经过连续的膜系统转运分选才能到达最终的目的地,这一过程又称为蛋白质分选,或蛋白质运输(protein trafficking)

11. 游离核糖体(free ribosomes)

在蛋白质合成的全过程中, 结合有mRNA的核糖体都是游离存在的（实际上是与细胞骨架结合在一起的）,不与内质网结合。这种核糖体之所以不与内质网结合, 是因为被合成的蛋白质中没有特定的信号，与核糖体无关。

12. 膜结合核糖体(membrane-bound ribosomes)

结合有mRNA并进行蛋白质合成的核糖体在合成蛋白质的初始阶段处于游离状态，但是随着肽链的合成，核糖体被引导到内质网上与内质网结合在一起,这种核糖体称为膜结合核糖体。 这种核糖体与内质网的结合是由合成的新生肽N端的信号序列决定的,而与核糖体自身无关。

13. 导肽(leading peptide)

又称转运肽(transit peptide)或导向序列(targeting sequence)，它是游离核糖体上合成的蛋白质的N-端信号。

导肽是新生蛋白N-端一段大约20～80个氨基酸的肽链, 通常带正电荷的碱性氨基酸(特别是精氨酸和赖氨酸)含量较为丰富, 如果它们被不带电荷的氨基酸取代就不起引导作用，说明这些氨基酸对于蛋白质的定位具有重要作用。这些氨基酸分散于不带电荷的氨基酸序列之间。转运肽序列中不含有或基本不含有带负电荷的酸性氨基酸，并且有形成两性α螺旋的倾向。转运肽的这种特征性的结构有利于穿过线粒体的双层膜。不同的转运肽之间没有同源性，说明导肽的序列与识别的特异性有关，而与二级或高级结构无太大关系。

导肽运送蛋白质时具有以下特点:①需要受体; ②消耗ATP; ③需要分子伴侣; ④要电化学梯度驱动; ⑤要信号肽酶切除信号肽; ⑥通过接触点进入;⑦非折叠形式运输。 14. 氧化(oxidation)

葡萄糖(或糖原)在正常有氧的条件下, 经氧化产生CO2 和水,这个总过程称作糖的有氧氧化,又称细胞氧化或生物氧化。整个过程分为三个阶段: ①糖氧化成丙酮酸。葡萄糖进入细胞后经过一系列酶的催化反应，最后生成丙酮酸的过程，此过程在细胞质中进行, 并且是不耗能的过程；②丙酮酸进入线粒体, 在基质中脱羧生成乙酰CoA; ③乙酰CoA进入三羧酸循环, 彻底氧化。

15. 糖酵解(glycolysis)

葡萄糖在无氧条件下, 生成丙酮酸的过程。此过程在细胞质中进行, 并且是不耗氧的过程。 16..三羧酸循环(citric acid cycle)

由乙酰CoA和草酰乙酸缩合成有三个羧基的柠檬酸, 柠檬酸经一系列反应, 一再氧化脱羧, 经α酮戊二酸、 琥珀酸, 再降解成草酰乙酸。而参与这一循环的丙酮酸的三个碳原子, 每循环一次, 仅用去一分子乙酰基中的二碳单位, 最后生成两分子的CO2 , 并释放出大量的能量。

17. 电子载体(electron carriers)

在电子传递过程中与释放的电子结合并将电子传递下去的物质称为电子载体。参与传递的电子载体有四种∶黄素蛋白、细胞色素、铁硫蛋白和辅酶Q，在这四类电子载体中，除了辅酶Q以外，接受和提供电子的氧化还原中心都是与蛋白相连的辅基。 18. 黄素蛋白(flavoproteins)

黄素蛋白是由一条多肽结合1个辅基组成的酶类，结合的辅基可以是FAD或FMN,它们是维生素B2的衍生物，每个辅基能够接受和提供两个质子和电子。线粒体中的黄素蛋白主要是电子传递链中NADH脱氢酶和TCA循环中的琥珀酸脱氢酶。 19. 细胞色素(cytochromes)

细胞色素是含有血红素辅基的一类蛋白质。血红素基团是由卟啉环结合一个铁原子(铁原子位于环的中央)构成的。与NAD+和FAD不同, 在氧化还原过程中,血红素基团的铁原子可以传递单个的电子而不必成对传递。血红素中的铁通过Fe3+和 Fe2+两种状态的变化传递电子。在还原反应时,铁原子由Fe3+状态转变成Fe2+状态；在氧化反应中,铁由Fe2+转变成Fe3+。电子传递链中至少有五种类型的细胞色素∶a、a3、b、c和c1，它们间的差异在于血红素基团中取代基和蛋白质氨基酸序列的不同。

20. 铁硫蛋白(iron-sulfur proteins, Fe/S protein)

铁硫蛋白是含铁的蛋白质,也是细胞色素类蛋白。在铁硫蛋白分子的中央结合的不是血红素而是铁和硫,称为铁-硫中心(iron-sulfur centers)。最常见的是在蛋白质的中央含有四个原子,其中两个是铁,另两个是硫,称为[2Fe-2S],或在蛋白质的中央含有八个原子,其中四个是铁,另四个是硫,称为[4Fe-4S],并且通过硫与蛋白质的半胱氨酸残基相连。在铁硫蛋白中尽管有多个铁原子的存在,但整个复合物一次只能接受一个电子以及传递一个电子,并且也是靠Fe3+ Fe2+状态的循环变化传递电子。 21. 醌(uniquinone UQ)或辅酶Q(coenzyme Q)

辅酶Q是一种脂溶性的分子，含有长长的疏水链，由五碳类戊二醇构成。如同黄素蛋白，每一个醌能够接受和提供两个电子和质子,部分还原的称为半醌,完全还原的称为全醌(UQH2)。 22. 氧还电位(oxidation-reduction potentials, redox potentials)

由于不同的还原剂具有不同的电子传递电位,而氧化与还原又是偶联的,如NAD+和NADH.它们的差别主要是电子数量不同,所以二者间就有一个电位差, 即氧还电位。构成氧化还原的成对离子或分子,称为氧化还原对,或氧还对(redox pair)。氧还电位在标准条件下测定,即得标准氧化还原电位(standard oxidation reduction potentials, E0＇)。标准氧化还原电位的值越小,提供电子的能力越强。所谓标准条件是指1M反应浓度、25℃、pH 7.0和1个大气压,测得的氧还电位用伏特(V)表示。 23. 呼吸链(respiratory chain)

又称电子传递链, 是线粒体内膜上一组酶的复合体。其功能是进行电子传递,H+的传递及氧的利用, 最后产生H2O和ATP。 24. 复合物I( complex I)

复合物I又称NADH 脱氢酶(NADH dehydrogenase)或NADH-CoQ 还原酶复合物, 功能是催化一对电子从NADH传递给CoQ，它是线粒体内膜中最大的蛋白复合物,是跨膜蛋白，也是呼吸链中了解最少的复合物。哺乳动物的复合物Ⅰ含有42种不同的亚基,总相对分子质量差不多有1000kDa。其中有7个亚基都是疏水的跨膜蛋白,由线粒体基因编码。复合物Ⅰ含有黄素

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