细胞生物学名词解释（王金发）(4)

质的跨膜浓度差达到一定程度时,促进扩散的速度不再提高。

③ 在简单扩散中,结构上相似的分子以基本相同的速度通过膜,而在促进扩散中,运输蛋白具有高度的选择性。如运输蛋白能够帮助葡萄糖快速运输,但不帮助与葡萄糖结构类似的糖类运输。

④ 与简单扩散不同,运输蛋白的促进扩散作用也会受到各种抑制。膜运输蛋白的运输作用也会受到类似于酶的竞争性抑制,以及蛋白质变性剂的抑制作用。 43. 通道蛋白(channel protein)

通道蛋白是一类横跨质膜,能使适宜大小的分子及带电荷的分子通过简单的自由扩散运动, 从质膜的一侧转运到另一侧。通道蛋白可以是单体蛋白,也可以是多亚基组成的蛋白,它们都是通过疏水的氨基酸链进行重排,形成水性通道。通道蛋白本身并不直接与小的带电荷的分子相互作用, 这些小的带电荷的分子可以自由的扩散通过由脂双层中膜蛋白带电荷的亲水区所形成的水性通道。通道蛋白的运输作用具有选择性,所以在细胞膜中有各种不同的通道蛋白。通道蛋白参与的只是被动运输,在运输过程中并不与被运输的分子结合,也不会移动,并且是从高浓度向低浓度运输,所以运输时不消耗能量。 44. 电位-门控通道(voltage-gated channels)

这类通道的构型变化依据细胞内外带电离子的状态，主要是通过膜电位的变化使其构型发生改变, 从而将“门”打开。在很多情况下, 门通道有其自己的关闭机制, 它能快速地自发关闭。开放往往只有几毫秒时间。在这短暂瞬息时间里,一些离子、代谢物或其它溶质顺着浓度梯度自由扩散通过细胞膜。

电位-门控通道在神经细胞的信号传导中起主要作用, 电位�门控通道也存在于其他的一些细胞,包括肌细胞、卵细胞、原生动物和植物细胞。 45. 配体-门控通道(ligand gated channel) 这类通道在其细胞内或外的特定配体（ligand）与膜受体结合时发生反应, 引起门通道蛋白的一种成分发生构型变化, 结果使“门”打开。因此这类通道被称为配体-门控通道，它分为细胞内配体和细胞外配体两种类型。

46. 胁迫门控通道(stretch-gated channel) 这种通道的打开受一种力的作用，听觉毛状细胞的离子通道就是一个极好的例子。声音的振动推开协迫门控通道，允许离子进入毛状细胞，这样建立起一种电信号，并且从毛状细胞传递到听觉神经，然后传递到脑。 47. 载体蛋白(carrier protein)

载体蛋白需要同被运输的离子和分子结合,然后通过自身的构型变化或移动完成物质运输的膜蛋白。载体蛋白促进扩散时同样具有高度的特异性,其上有结合点,只能与某一种物质进行暂时性、可逆的结合和分离。而且,一个特定的载体只运输一种类型的化学物质, 甚至一种分子或离子。

载体蛋白既参与被动的物质运输，也参与主动的物质运输。由载体蛋白进行的被动物质运输, 不需要ATP提供能量。载体蛋白对物质的转运过程具有类似于酶与底物作用的动力学曲线、可被类似物竞争性抑制、具有竞争性抑制等酶的特性。但与酶不同的是: 载体蛋白不对转运分子作任何共价修饰。

48. 水通道蛋白(aquaporin) 一种水的分子通道。在动物和植物细胞中已经发现有几种不同的水通道蛋白。在动物细胞中已经鉴定了水通道蛋白家族中的六个成员,在植物中发现了具有类似功能的蛋白质。膜的水通道蛋白 AQP1是1988年发现的,开始将这种蛋白称为通道形成整合蛋白(CHIP),是人的红细胞膜的一种主要蛋白。它可以使红细胞快速膨胀和收缩以适应细胞间渗透性的变化。AQP1蛋白也存在于其他组织的细胞中。AQP1及它的同系物能够让水自由通过(不必结合),但是不

允许离子或是其他的小分子(包括蛋白质)通过。

AQP1是由四个相同的亚基构成,每个亚基的相对分子质量为28kDa,每个亚基有六个跨膜结构域,在跨膜结构域2与3、5与6之间有一个环状结构,是水通过的通道。另外,AQP1的氨基端和羧基端的氨基酸序列是严格对称的,因此,同源跨膜区(1,4、2,5、3,6)在质膜的脂双层中的方向相反。AQP1对水的通透性受氯化汞的可逆性抑制,对汞的敏感位点是结构域5与6之间的189位的半胱氨酸。其他几种AQP1与肾功能有关。 49. 运输ATPase(transport ATPase)

能够水解ATP,并利用ATP水解释放出的能量驱动物质跨膜运输的运输蛋白称为运输ATPase, 由于它们能够进行逆浓度梯度运输, 所以有称为泵。共有四种类型的运输ATPase:

① P型离子泵(P-type ion pump),或称P型ATPase 。此类运输泵运输时需要磷酸化(P是phosphorylation的缩写),包括Na+-K+泵、Ca2+离子泵。 ② V型泵(V-type pump),或称V型ATPase,主要位于小泡的膜上( V代表vacuole或vesicle), 如溶酶体膜中的H+泵, 运输时需要ATP供能, 但不需要磷酸化。

③ F型泵(F-type pump),或称F型ATPase。这种泵主要存在于细菌质膜、线粒体膜和叶绿体的膜中, 它们在能量转换中起重要作用, 是氧化磷酸化或光合磷酸化偶联因子(F即fector的缩写)。F型泵工作时不会消耗ATP, 而是将ADP转化成ATP, 但是它们在一定的条件下也会具有ATPase的活性。

④ ABC运输蛋白(ATP-binding cassettle transportor), 这是一大类以ATP供能的运输蛋白, 已发现了100多种, 存在范围很广,包括细菌和人。 50. 协同运输(cotransport)

协同运输又称偶联主动运输,它不直接消耗ATP，但要间接利用自由能,并且也是逆浓度梯度的运输。运输时需要先建立电化学梯度，在动物细胞主要是靠钠泵，在植物细胞则是由H+泵建立的H＋质子梯度。

动物细胞中，质膜上的钠泵和载体协作完成葡萄糖、氨基酸等的逆浓度梯度的协同运输。运输的机理是: 载体蛋白有两个结合位点, 可分别与细胞外的Na+、糖(氨基酸)等结合。Na+ 和葡萄糖分别与载体结合后, 载体蛋白借助Na+/K+泵运输时建立的电位梯度, 将Na+ 与葡萄糖(或氨基酸)同时运输到细胞内。在细胞内释放的Na+又被Na+/K+泵泵出细胞外维持Na+离子的电位梯度。

由于协同运输能够同时转运两种物质,如果两种物质向同一方向运输,则称为同向(synport),例如葡萄糖和Na+的偶联运输,它是由Na+离子梯度驱动的。如果同时转运的两种物质是相反的方向,则称为异向(antiport),如心肌细胞中Na+与Ca2+的交换,也是由Na+离子梯度驱动的。

51. 磷酸化运输(phosphorylating transport) 该运输方式最早发现于细菌中，后在动物细胞中也发现有类似的跨膜运输方式，又称为基团转运。其机理是通过对被转运到细胞内的分子进行共价修饰（主要是进行磷酸化）使其在细胞中始终维持“较低”的浓度, 从而保证这种物质不断地沿浓度梯度从细胞外向细胞内转运。在这种运输系统中，涉及几种酶和一个被称为HPr小分子蛋白；被转移的基团是磷酸烯醇式丙酮酸的高能磷酸键上的磷酸基团，运输中所需要的能量则由磷酸烯醇式丙酮酸的高能磷酸键提供。在细菌细胞中，这种运输作用主要是进行一些糖的运输，如乳糖、葡萄糖、甘露醇等。

4. 细胞环境与互作 1. 细胞表面(cell surface)

细胞表面是一个具有复杂结构的多功能体系。在结构上包括细胞被(cell coat)和细胞质膜。动、植物细胞间的连接结构、细菌与植物细胞的细胞壁以及表面的特化的结构, 如鞭毛等都

可看成是表面结构的组成部分。

在功能上,细胞表面是细胞质膜功能的扩展,它保护细胞,使细胞有一个相对稳定的内环境；负责细胞内外的物质交换和能量交换,并通过表面结构进行细胞识别、信息的接收和传递、进行细胞运动, 以及维护细胞的各种形态,并且与免疫、癌变都有十分密切的关系。 2. 细胞被(cell coat)

由碳水化合物形成的覆盖在细胞质膜表面的保护层，称为细胞被, 由于这层结构的主要成份是糖,所以又称为糖萼(glycocalyx),或多糖包被。糖被通常含有由细胞分泌出来的细胞外基质，厚约5nm，其中的糖类是与质膜的蛋白质分子、脂类分子共价结合形成糖蛋白和糖脂分子。

糖被通常含有两种主要的成份: 糖蛋白和蛋白聚糖。它们都是在细胞内合成,最后分泌出来并附着到细胞质膜上。糖蛋白和糖脂的寡糖侧链所含糖基的数量少于15,但由于可通过共价键形成支链，所以排列方式却是多种多样。

细胞被的基本功能是保护如消化道、呼吸道、生殖腺等上皮细胞的外被有助于润滑、防止机械损伤, 同时又可保护上皮组织不受消化酶的作用和细菌的侵袭。植物和细菌的细胞壁不仅可以保护细胞质膜和细胞器, 同时还赋予细胞以特定的形状。革兰氏阳性菌的细胞壁是一种蛋白聚糖, 青霉素通过抑制它的合成而抑制敏感菌的生长。

细胞被还参与细胞与环境的相互作用, 包括细胞与环境的物质交换, 细胞增殖的接触抑制、细胞识别等。

3. 纤维素(cellulose)

纤维素是由葡萄糖构成的同质多聚体，在细胞壁中，由50-60个纤维素分子形成一束，并且相互平行排列，形成长的、坚硬的微纤维，这种微纤维的直径一般约为5-15nm,长约几微米。纤维素微纤维通常两两堆积在一起形成更大的大纤维，它们的强度达到同类粗细钢管的强度。如果将植物的细胞壁看成是动物细胞的细胞外基质, 那么,纤维素则相当于动物细胞外基质中的胶原。

4. 半纤维素(hemicellulose)

是由几种不同类型的单糖构成的异质多聚体，这些糖是五碳糖和六碳糖，包括木糖、阿伯糖、甘露糖和半乳糖等。半纤维素木聚糖在木质组织中占总量的50%，它结合在纤维素微纤维的表面，并且相互连接，这些纤维构成了坚硬的细胞相互连接的网络。 5. 果胶(pectin)

果胶是由半乳糖醛酸和它的衍生物组成的多聚体。类似动物细胞的粘多糖，很容易形成水合胶。果胶在细胞壁中的作用主要是连接相邻细胞壁，并且形成细胞外基质，将纤维素包埋在水合胶中。

6. 木质素(lignin)

是由聚合的芳香醇构成的一类物质，存在于木质组织中，主要作用是通过形成交织网来硬化细胞壁。木质素主要位于纤维素纤维之间， 起抗压作用。在木本植物中，木质素占25%，是世界上第二位最丰富的有机物(纤维素是第一位)。 7. 细胞外基质(extracellular matrix,ECM) 细胞外基质是由动物细胞合成并分泌到胞外、分布在细胞表面或细胞之间的大分子, 主要是一些多糖和蛋白, 或蛋白聚糖。细胞外基质对于一些动物组织的细胞具有重要作用。

细胞外基质的组成可分为三大类∶① 糖胺聚糖(glycosaminoglycans)、蛋白聚糖(proteoglycan), 它们能够形成水性的胶状物，在这种胶状物中包埋有许多其它的基质成分；②结构蛋白，如胶原和弹性蛋白，它们赋予细胞外基质一定的强度和韧性；③ 粘着蛋白(adhesive):如纤粘连蛋白和层粘联蛋白，它们促使细胞同基质结合。其中以胶原和蛋白聚糖为基本骨架在细胞表面形成纤维网状复合物,这种复合物通过纤粘连蛋白或层粘连蛋白

以及其他的连接分子直接与细胞表面受体连接;或附着到受体上。由于受体多数是膜整合蛋白,并与细胞内的骨架蛋白相连,所以细胞外基质通过膜整合蛋白将细胞外与细胞内连成了一个整体。

8. 基质(ground substance)

细胞外基质的物理性质主要受细胞外基质中蛋白聚糖所携带的多糖基团的影响,蛋白聚糖是由糖胺聚糖(glycosaminoglycans, GAG)以共价的形式同线性多肽连接而成的多糖和蛋白复合物。

蛋白聚糖的主要成份是糖胺聚糖,是由重复二糖单位构成的无分支长链多糖。 二糖单位包括∶硫酸软骨素(chondroitin sulfate)、硫酸角质素(keratan sulfate)、肝素(heparin)、硫酸乙酰肝素(heparan sulfate)、透明质酸(hyaluronic acid)、硫酸皮肤素(dermatan sulfate)等。这些二糖都含有一个氨基糖,并至少含有一个负电的磺酸基或羧基团。由于氨基聚糖是亲水的，并且带有负电荷，所以它们既能结合阳离子又能结合水分子，由于糖胺聚糖的这种性质,它们在细胞外创造了水合的、胶状的材料,形成了所谓的细胞外基质的基质。 9. 胶原(collagen)

胶原是细胞外最重要的水不溶性纤维蛋白, 是构成细胞外基质的骨架。胶原在细胞外基质中形成半晶体的纤维,给细胞提供抗张力和弹性,并在细胞的迁移和发育中起作用。胶原在各种动物中都有存在。脊椎动物中腱、软骨和骨中的胶原非常丰富,几乎占了蛋白总重的一半。 胶原蛋白的基本结构单位是原胶原(tropocollagen),原胶原肽链的一级结构具有(Gly-x-y)n重复序列, 其中x常为脯氨酸(Pro), y常为羟脯氨酸(Hypro)或羟赖氨酸(Hylys)。Hylys残基可发生糖基化修饰, 其糖单位有的是一个半乳糖残基(Gal), 但通常是二糖(Glu-Gal-),胶原上的糖所占的量约为胶原的10%。原胶原是由三条α-肽链组成的纤维状蛋白质, 相互拧成三股螺旋状构型, 长300nm, 直径1.5nm。

目前已发现20个左右的基因分别在不同组织中编码不同类型的胶原; 不同类型的胶原定位于体内的特定组织,也有2-3种不同的胶原存在于同一组织中。 10. 弹性蛋白(elastin)

弹性蛋白是弹性纤维(elastic fibers)的主要成分。弹性纤维主要存在于韧带和脉管壁。弹性纤维与胶原纤维共同存在, 赋予组织以弹性和抗张能力。

象胶原一样，弹性蛋白也富含甘氨酸和脯氨酸，但是与胶原不同的是，弹性蛋白的羟基化程度不高，没有羟赖氨酸的存在。弹性蛋白分子间通过赖氨酸残基形成共价键进行相互交联，它们形成的交联网络可通过构型的变化产生弹性。 虽然胶原能够给细胞外基质以强度和韧性，但是对于某些组织来说还需要富有弹性。特别是肺、心脏等组织尤其是这样。这种弹性主要依赖于细胞外基质中的弹性纤维。弹性纤维如同橡皮带一样，它的长度能够伸展到正常长度的几倍，当收缩时又能恢复到原始长度。组织的弹性则是通过改变散布在弹性纤维中胶原的数量来控制。 11. 纤维粘连蛋白(fibronectin, FN)

纤维粘连蛋白属非胶原糖蛋白的一种, 称为冷不溶球蛋白,广泛存在于动物界, 包括海绵、海胆及哺乳动物类。在脊椎动物中, 纤粘连蛋白以可溶的形式存在于血浆和各种体液中,称为血浆纤维粘连蛋白；以不溶的纤维存在于细胞外基质、细胞之间及某些细胞表面, 称为细胞纤粘连蛋白。

FN是高相对分子质量的粘附性的糖蛋白, 含糖约5%。FN由两个亚基组成的二聚体，每个亚基的相对分子质量约250kDa, 各亚基在C末端形成两个二硫键交联。血浆FN是二聚体, 由两条相似的A链和B链组成, 整个分子成V形。细胞FN是多聚体,其不同来源的FN亚基结构相似, 但并不相同。不同的亚单位均为同一基因的表达产物, 只是转录后在RNA的剪接上有所不同,因而产生不同的mRNA。另外, 在翻译后的修饰上也有差异，FN的每个亚单位的蛋

白组成若干个球形结构域, 各结构域之间由对胰蛋白酶敏感的肽链连接，因此可通过胰蛋白酶的水解作用分离这些结构域研究它们的功能。每个FN亚基上有与胶原、细胞表面受体、血纤蛋白和硫酸蛋白多糖高亲和结合的位点。 12. 层粘连蛋白(laminin, LN) 层粘连蛋白主要存在于基膜(basal lamina)结构中，是基膜所特有的非胶原糖蛋白, 相对分子质量为820kDa, 含13-15%的糖，有三个亚单位, 即重链(α链, 400kDa)和β1(215kDa)、β2(205kDa)两条轻链。结构上呈现不对称的十字形, 由一条长臂和三条相似的短臂构成。这四个臂均有棒状节段和球状的末端域。β1和β2短臂上有两个球形结构域, α链上的短臂有三个球形结构域，其中有一个结构域同Ⅳ型胶原结合，第二个结构域同肝素结合，还有同细胞表面受体结合的结构域。正是这些独立的结合位点使LN作为一个桥梁分子，介导细胞同基膜结合。所以LN的主要功能就是作为基膜的主要结构成分对基膜的组装起关键作用, 在细胞表面形成网络结构并将细胞固定在基膜上。

LN还有许多其他的作用,如在细胞发育过程中刺激细胞粘着、细胞运动。LN还能够刺激胚胎中神经轴的生长,并促进成年动物的神经损伤后重生长和再生。如同纤粘连蛋白,细胞外的LN能够影响细胞的生长、迁移和分化。LN在原生殖细胞的迁移中起关键作用。 13. 基膜(basal lamina，basement membrane)

基膜是一种复合的细胞外结构, 是细胞外基质的特异区。典型的基膜厚约50nm,有些基膜的厚度达200nm。

通常会形成基膜的组织和细胞有: ①肌细胞和脂肪细胞的表面; ②上皮组织基底面的下方,如皮肤上皮的下表面,将上皮细胞与结缔组织分开;③血管内皮细胞的下表面。此外,在施旺细胞(Schwann cells)的表面也覆盖有基膜。

基膜是由不同的蛋白纤维组成的网状结构，主要成份有LN、Ⅳ型胶原、巢蛋白(entactin)、肌腱蛋白(tenascin)、钙结合糖蛋白(thrombospondin)、硫酸肝素糖蛋白等。LN在基膜的形成中起重要作用,因为LN具有许多不同的结构域,其中具有与其他蛋白复合物结合的特殊位点。此外,LN能够同细胞表面受体结合,也能够同其他的LN分子以及同其他的糖蛋白,包括基膜中其他的一些成份结合。更重要的是，LN同Ⅳ型胶原结合,形成分隔的交联网状结构, 形成的基膜通过LN与细胞表面受体紧密结合,将基膜与覆盖的细胞紧密结合起来。因此, LN不仅是基膜的主要成分，也是基膜的组织者,而Ⅳ型胶原则是基膜的网状钢架。

基膜不仅对组织结构起支持作用，同时也是渗透性的障碍，调节分子和细胞的运动。在肾细胞中，基膜可以作为一种过滤器，允许小分子进入尿液，却扣下大分子的蛋白质。表皮细胞下的基膜一方面阻止结缔组织的细胞进入表皮，另一方面允许“防卫战士”�白细胞的移动。

14. 整联蛋白(integrin)

整联蛋白属整合蛋白家族, 是细胞外基质受体蛋白。

整联蛋白是一种跨膜的异质二聚体, 它由两个非共价结合的跨膜亚基, 即α和β亚基所组成。细胞外球形结构域是一个头部露出脂双分子层约20nm。头部可同细胞外基质蛋白结合, 而细胞内的尾部同肌动蛋白相连。整联蛋白的两个亚基, α和β链都是糖基化的, 并通过非共价键结合在一起。整联蛋白同基质蛋白的结合需要二价阳离子, 如Ca2+ 、Mg2+ 等的参与。有些细胞外基质蛋白可被多种整联蛋白识别。

整联蛋白作为跨膜接头在细胞外基质和细胞内肌动蛋白骨架之间起双向联络作用, 将细胞外基质同细胞内的骨架网络连成一个整体, 这就是整联蛋白所起的细胞粘着作用。 整联蛋白还具有将细胞外信号向细胞内传递的作用。当整联蛋白的细胞外结构域同细胞外配体,如纤粘连蛋白或层粘连蛋白结合时会诱导整联蛋白细胞内结构域的末端发生构型的变化,构型的变化反过来会改变整联蛋白的细胞质结构域的末端同相邻蛋白的相互作用,如同粘着

百度搜索“77cn”或“免费范文网”即可找到本站免费阅读全部范文。收藏本站方便下次阅读，免费范文网，提供经典小说综合文库细胞生物学名词解释（王金发）(4)在线全文阅读。