生物化学 酶习题(3)

有时过高浓度的底物反而会对酶有抑制作用。

35．消化管内蛋白酶以酶原形式分泌，不仅保护消化器官本身不受酶的水解破坏，而且保证

酶在其特定的部位和环境发挥其催化作用。

36．胰蛋白酶原受肠激酶的激活，生成的胰蛋白酶又可自身激活。

37．并非所有的酶在初合成时以酶原形式存在。酶原的激活是酶的活性中心形成或暴露的过

程。酶原部分肽键断裂，空间构象发生改变，有利于酶活性中心的形成。酶原的激活对保证酶在特定部位与环境发挥催化作用有很重要的意义。

38．变构酶常有2个以上的亚基。当一个亚基与变构效应物结合而发生构象变化后，可以改

变第二个亚基与变构效应物的亲和力，引起各个亚基连续地加速构象变化的过程，表现为活性达最高或最低。

39．变构酶的动力学曲线呈S型，而符合米氏方程的酶的动力学曲线呈距形双曲线。

40．变构剂与变构酶活性中心外的调节部位结合，使酶发生构象变化，并改变其催化活性。 41．乳酸脱氢酶同工酶是由H、M亚基组成的四聚体。 42．LDH的5种同工酶是LDH1（H4）、LDH2（H3M）、LDH3（H2M2）、LDH4（HM3）和LDH5

（M4）。H亚基为心肌型，故LDH1主要分布在心肌组织中。

43．变构酶的特点是由多亚基组成；活性中心有与底物结合的催化部位，活性中心外还有变

构效应剂结合的调节部位；催化部位和调节部位可位于同一亚基上或不同的亚基上。 44．核酶是指具有催化作用的RNA称为核酶，即核酶的本质是核糖核酸而不是蛋白质。核酸

酶是指所有可水解核酸的酶，可分为DNA酶和RNA酶。 二、多选题

[答案]：1ABE 2ABCDE 3ACD 4ABDE 5AC 6ABC 7ABC 8BCD 9BD 10CDE 11ACE 12CE 13BD 14ABDE 15ABC 16ABCE 17ABC 18BDE 19CD

20AD 21BCE

[评析]：

1． 酶的特点有高度催化效率；高度特异性；酶可调节性；高度不稳定性。

2． 可被蛋白酶水解，其产物是氨基酸，水解后酶活性也消失；具有蛋白质的理化性质，凡可

使蛋白变性的因素均可使其失活，具有和蛋白质一致的颜色反应。可反复重结晶，比活性不变。

3． 与酶蛋白结合疏松，用透析或超滤方法易与酶蛋白分离的辅助因子称为辅酶。B族维生素

参与辅酶的组成。对于结合酶，辅酶（基）参与活性中心的组成，在化学反应，起传递化学基团的作用。

4． 酶蛋白与辅酶的关系是：一种酶蛋白只能与一种辅酶结合生成一种全酶，催化一种反应，

而一种辅酶可与多种酶蛋白结合生成不同全酶，催化不同反应。因而酶蛋白决定反应专一性，辅酶则具体参加反应。两者单独存在时均无活性，只有结合成全酶，才有活性。 5． 酶活性中心是酶分子上必需基团靠近但又构成一定间构型的区域，它只是酶分子的一小部

分，具有三维结构。一般由位于一条多肽链的一些部位或几条多肽链上的空间构型上邻近的几个氨基酸残基组成的。一般与底物以非共价键结合。 6． 酶的辅助因子可以是金属离子或小分子有机化合物。小分子有机化合物中常含有B族维生

素。

7． 酶活性中心内的必需基团的作用是与底物结合，催化底物转变成产物。活性中心外的必需

基团用于维持酶活性中心应有的空间构象。

8． 酶的专一性（特异性）分为三种类型：绝对特异性；相对特异性；立体异构特异性； 9． 当Km≈Ks时，Km可代表酶对底物的亲和力。Km愈小，酶对底物的亲和力愈大，Km

愈大，酶对底物的亲和力愈小。

10．非竟争性抑制剂是与酶活性中心外的部位相结合，这种结合不影响酶与底物的结合，抑

制剂与底物无竞争关系，但生成的酶-底物-抑制剂中间复合物，不能生成产物和酶。非竟争性抑制作用的特征是表观Km不变，Vmax下降。

11．酶反应介质的PH可影响酶分子，特别是活性中心上必需基团的解离程度，也可影响底物

和辅酶的解离程度，从而影响酶与底物的结合。

12．林-贝氏方程式是米曼氏方程的双倒数方程，通过转换将米曼氏方程的距形曲线转变为直

线。

13．变构酶常由2个以上亚基组成。除有与底物结合的催化部位外，还有与变构剂结合的调

节部位。催化部位与底物结合催化底物转变成产物。调节部位的作用可调节酶促反应速度。变构酶受变构剂影响发生变构后可使酶的活性提高或降低。 14．某些底物、激素、药物等可加速酶合成，这些化合物称为诱导剂。

15．LDH有5种同工酶。LDH1主要分布在心肌，LDH5主要分布在肝和骨骼肌中。它们催化

相同的反应，但可有不同的功能。例LDH1其作用主要使乳酸脱氢生成丙酮酸，便于心脏利用乳酸氧化供能。反之，骨骼肌富含LDH5，其作用是使丙酮酸还原为乳酸，有利于骨骼肌进行酵解。同工酶是由酶蛋白结构不同，所带电荷不同，可用电泳法将其分开。 16．维生素C、维生素E、还原型谷胱甘肽是体内重要的还原剂，可防止疏基酶被氧化。 17．以酶原形式分泌的酶有消化道内的蛋白酶和血浆中参于凝血和溶血酶。如胃蛋白酶、胰

蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、弹性蛋白酶、凝血酶原等。核糖核酸酶是水解核酸的酶。

18．变构酶与符合米氏方程的酶不同，其V对[S]作图不呈距形双曲线，而呈现S形曲线。 19．组氨酸残基的咪唑基、丝氨酸残基的羟基、半胱氨酸残基的巯基以及谷氨酸残基的γ羧

基是构成酶活性中心的常见基团。

20．NAD+含维生素PP，FAD含维生素B2。NAD+和FAD都是脱氢酶的辅酶，二者结构中都

含有AMP，都是二核苷酸。 三、名词解释

1． 酶:是由活细胞产生的，对底物具有极高催化效能和高度专一性的蛋白质，又称其为生物

催化剂

2．全酶：是酶的一种，由酶蛋白和辅助因子构成的复合物称为全酶。

3. 酶的辅助因子：构成全酶的一个组分，主要包括金属离子及小分子有机化合物，主要作

用是在酶促反应中运输转移电子，原子或某些功能基团的作用。

4．辅酶和辅基：大多数情况下，可通过透析或其他物理方法从全酶中除去，与酶蛋白结合

松弛的辅助因子叫辅酶。以共价键和酶蛋白牢固结合，不易用透析等方法除去的辅助因子叫辅基。二者的区别只在于与酶蛋白的结合的牢固程度不同，无严格绝对的界限。 5．酶活力：也称酶活性，指酶催化一定化学反应的能力，可用在一定条件下，它所催化的某

一化学反应的速度表示。单位：浓度/单位时间。

6．激活剂：凡能提高酶活性的物质均称为激活剂，其中大部分为离子或简单的有机化合物。

另外还有对酶原起激活作用的蛋白质性质的大分子物质。

7.抑制剂：能使酶分子上的某些必需基团（主要指酶活性中心上的一些基团）发生变化，从而

引起酶活力下降，甚至丧失，致使酶反应速度降低的物质。 8．不可逆抑制作用与可逆抑制作用：前者是某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的基团结合，

而使酶失活，不能用透析、超滤等物理方法除去的抑制作用。后者则指抑制剂以非共价键与酶蛋白中的基团结合，可用透析等物理方法除去而使酶重新恢复活性。 9．非竞争性抑制作用：非竞争性抑制剂与酶活性中心以外的基团结合，形成EI或ESI复合物，

从而不能进一步形成E和P，因此使酶反应速度降低的可逆抑制作用，不能通过增加 底物浓度的方法解除。

10．酶的专一性：即特异性，是指酶催化特定的底物发生一定的化学反应生成特定产物的特

性。

11．别构效应：调节物（或效应物）与别构酶酶分子的别构中心结合后，诱导出或稳定住酶分

子的某种构象，使酶活性中心对底物的结合与催化作用受到影响，从而调节酶的反应速度及代谢过程，此效应称为酶的别构效应。

12．别构酶：一种～般具多个亚基，在结构上除具有酶的活性中心外，还具有可结合调节物

的别构中心的酶，活性中心负责酶对底物的结合与催化，别构中心负责调节酶反应速度。 13．共价调节酶：由于其他的酶对某一酶的结构进行共价修饰而使其在活性形式与非活性（或

高活性与低活性）形式之间相互转变，这种调节酶即为共价调节酶。

14．酶原激活：某些酶先以无活性的酶原形式合成及分泌，然后在到达作用部位时由另外的

物质作用，使其失去部分肽段从而形成或暴露活性中心、形成有活性的酶分子的过程。如胃蛋白酶原是无活性的，它在胃液中经胃酸的作用或有活性的胃蛋白酶的作用变成有活性的胃蛋白酶分子。

15．同工酶：指催化同一种化学反应，而其酶蛋白本身的分子结构组成及理化性质有所不同

的一组酶。 四、问答题

1． 相同点：l）反应前后无质和量的改变；则只催化热力学允许的反应；3）不改变反应 的平衡点；4）作用的机理都是降低反应的活化能

不同点：l）酶的催化效率高；2）对底物有高度特异性；3）酶在体内处于不断的更新

中；4）酶的催化作用受多种因素的调节；5）酶是蛋白质，对热不稳定，对反应的条件要求严格

2．1）绝对特异性：有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反应，生成一

种特定结构的产物。这种特异性称为绝对特异性。例如，腕酶只水解尿素。

2）相对特异性：有一些酶的特异性相对较差，这种酶作用于一类化合物或一种化学

键，这种不太严格的选择性称为相对特异性。例如，脂肪酶水解脂肪和简单的酯，蛋白酶水解各种蛋白质的肽键等。

3）一种酶仅作用于立体异构体中的一种，酶对立体异构物的这种选择性称为立体异

构特异性。例如，乳酸脱氢酶只作用于L一乳酸，而不催化D一乳酸。 3．1）作为酶活性中心的催化基团参加反应。

2）作为连接酶与底物的桥梁，便于酶对底物起作用。 3）为稳定酶的空间构象所必需。

4）中和阴离子，降低反应的静电斥力。

4．酶的必需基团有活性中心内的必需基团和活性中心外的必需基团。活性中心内的必需

基团有催化基团和结合基团。催化基团使底物分子不稳定，形成过渡态，并最终将其转化为产物。结合基团与底物分子相结合，将其固定于酶的活性中心。活性中心外的必需基团为维持酶活性中心的空间构象所必需。

5．l）酶蛋白与辅助因子一同组成全酶，单独哪一种均无催化活性。

2）一种酶蛋白只能结合一种辅助因子形成全酶，催化一定的化学反应。 3）一种辅助因子可与不同酶蛋白结合成不同的全酶，催化不同的化学反应。

4）酶蛋白决定反应的特异性，而辅助因子具体参加化学反应，决定酶促反应的性质。 6．酶是生物催化剂，温度对酶促反应速度具有双重影响。升高温度一方面可加快酶促反应 速度，但同时也增加酶变性的机会，又使酶促反应速度降低。温度升高到60℃以上时，

大多数酶开始变性；80℃时，多数酶的变性已不可逆。综合这两种因素，酶促反应速度最快时的环境温度为酶促反应的最适温度。在环境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用，温度每升高10℃，反应速度可加大l－2倍。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性而降低。

临床上低温麻醉就是利用酶的这一性质以减慢组织细胞代谢速度，提高机体对氧和

营养物质缺乏的耐受性，利于手术治疗。低温保存生物制品和菌种也是基于这一原理。 生化实验中测定酶的活性时，应严格控制反应液的温度。酶制剂应保存在冰箱中，从

冰箱中取出后应立即应用，以免因酶的变性而影响测定结果。

7．酶分子中的必需基团在不同的 pH条件下解离状态不同，其所带电荷的种类和数量也各

不相同。酶活性中心中的某些必需基团往往仅在某一解离状态时才最容易同底物结合或具有最大时的催化作用。此外，许多底物与辅酶（如 ATP、NAD、辅酶A、氨基酸等）也具有解离性质，pH的改变也可影响它们的解离状态，从而影响它们与酶的亲和力。因此，pH的改变对酶的催化作用影响很大。酶催化活性最大时的环境 pH称为酶促反应的最适pH.

8．1）竞争性抑制：抑制剂的结构与底物结构相似，共同竞争酶的活性中心。抑制作用大

小与抑制剂和底物的浓度以及酶对它们的亲和力有关。Km升高，Vmax不变

2)非竞争性抑制：抑制剂与底物结构不相似或完全不同，只与酶活性中心以外的必需基

团结合。不影响酶在结合抑制后与底物的结合。该抑制作用的强弱只与抑制剂的浓度有关。 Km不变，Vmax直下降。

3）反竞性抑制：抑制剂只与酶一底物复合物结合，生成的三元复合物不能解离出产物。 Km和Vmax均下降。

9．酶的活性测定要求有适宜的特定反应条件，影响酶促反应速度的各种因素应该相对恒 定。1）酶的样品应做适当的处理。例如测定血浆中乳酸脱氢酶活性时，应去除红细胞， 因红细胞中乳酸脱氢酶的活力比血浆中酶活力高150倍。2）反应体系中，底物的量足

够，使酶被底物饱和，以充分反映待测酶的活力。但过高的底物浓度可能抑制酶的活 性，一般底物浓度在10Km以上。3）测定代谢物时应保持酶的足够浓度。4）应根据反 应时间选择反应的最适温度。 5）根据不同的底物和缓冲液选择反应的最适 pH。 6）

为获取最高反应速度，在反应体系中应含有适宜的辅助因子，激活剂等。7）测定酶活性时应测定酶促反应的初速度。

10．同工酶是长期进化过程中基因分化的产物。同工醇是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。根据国际生化学会的建议，同工

酶是由不同基因或等位基因编码的多肽链，或同一基因转录生成的不同mRNA翻译的不同多肽链组成的蛋白质。不同的同工酶在不同组织器官中的含量与分布比例不同。这主要是不同组织器官合成同工酶各亚基的速度不同和各亚基之间杂交的情况不同所致。不同的同工酶对底物的亲和力不同。这种不同的组织与细胞具有不同的代谢特点。当某组织发生疾病时，可能有某种特殊的同工酶释放出来，同工酶谱的改变有助于对疾病的 诊断。例如心肌梗塞后6-18小时，CK2释放入血，而LDH的释放比CK迟1-2天。正常血浆LHD2的活性高于LDH1，心肌梗塞时可见LHD1大于LDH2。这些改变可

见于所有的心肌梗塞病例。 11．辅酶是维生素的衍生物，组成辅酶是B族维生素的重要生理功能。

维生素 B1 B2 B6 PP 生物素 泛酸 硫辛酸 叶酸 组成的辅酶 TPP

FMN,FAD

磷酸吡哆醛，磷酸吡哆胺 NAD，NADP 生物素

辅酶A(CoASH) 二硫辛酸

四氢叶酸

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