生物化学 酶习题(2)

A．与酶蛋白的结合比较疏松 B．不能有超滤方法与蛋白质分开 C．很多B族维生素参与构成辅酶

D．辅酶分子或辅酶分子的一部分常作用活性中心的组成成分 E．辅酶只决定酶的专一性,与化学基团的传递无关 (4) ．酶蛋白与辅酶的关系

A．一种酶只有一种辅酶(辅基) B．不同酶可有相同的辅酶(辅基) C．酶蛋白与辅酶以共价键结合 D．只有全酶才有活性

E．酶蛋白决定特异性，辅酶参与反应

(5) ．下列关于酶活性中心的叙述哪些是正确的？ A对于整个酶分子来说，只是酶的一小部分

B是由一条多肽链中若干相邻的氨基酸残基以线状排列而成的 C具有三维结构

D必须通过共价键与底物结合

E 活性中心外的必需基团也参与对底物的催化作用 (6) ．酶的辅助因子可以是

A．金属离子 B．某些小分子有机化合物 C．维生素 D．各种有机和无机化合物 E．非金属离子 (7) ．酶分子上必需基团的作用是

A．与底物结合 B．参与底物进行化学反应 C．维持酶分子空间构象

D．决定酶结构 E．决定辅酶结构 ( 8)酶的专一性可分为 A．底物基因专一性 B．相对专一性 C．立体异构专一性 D．绝对专一性 E．同分异构专一性 (9)当Km=Ks时

A.Km的大小不能表示酶与底物亲和力的大小 B．Km的大小可以表示酶与底物亲和力的大小

C．Km越大表示酶与底物的亲和力越大 D．Km越小表示酶与底物的亲和力越大

E．在任何情况下，Km与Ks的含涵义是相同的

(10 )非竟争性抑制剂作用与竟争性抑制剂作用的不同点,在于前者的:

A.Km值增加

B抑制剂与底物结构相似 C.Km值不变

D抑制剂与酶活性中心外的基团结合 E提高底物浓度Vmax仍然降低

(11)pH对酶促反应速度影响主要是由于

A 改变必需基团的游离状态 B．改变酶蛋白的空间状态 C．影响酶一底物复合物的游离状态 D．改变介质分子的解离状态 E．改变辅酶的解离状态 (12)．可逆性抑制剂

A．是使酶变性失活的抑制剂

B．是抑制剂与酶结合后用透析等方法不能除去的抑制剂 C．是抑制剂与酶结合后用透析等方法能除去的抑制剂 D．是与酶分子以共价键结合的抑制剂 E．是特异的与酶活性中心结合的抑制剂 (13)林一贝氏方程式是指： A．米一曼氏方程的另一名称 B．米一曼氏方程的双倒数方程 C．一种与米一曼氏方程无关的方程 D．由曲线变为直线方程的一种 E．米一曼氏方程的双对数方程 (14 )变构酶的特点

A常由2个或2个以上亚基组成

B具有催化部位(亚基)和调节部位(亚基)

C受到变构剂影响后发生构象改变,使酶活性提高 D催化部位负责与底物结合与催化 E调节部位负责调节酶的反应速度 (15 )对酶蛋白合成具有诱导作用的物质有

A.激素 B.药物 C.底物 D.产物 E.蛋白 (16)以下关于LDH1与 LDH5的叙述,哪此是正确的?

A两者在心肌和肝脏分布量不同

B能催化相同的反应,但生理意义不同 C对同一底物Km值不同 D对同一底物Km值相同 E可有电泳法将它们分离开

(17)一种酶的活性有赖于酶蛋白的疏基，能有效地保护这种酶，防止氧的物质是 A维生素C B．维生素E C．还原型谷甘肽 D.同型半氨酸 E.胱氨酸

(18)．以无活性的酶原形式分泌的酶有。

A：核糖核酸酶 B．凝血酶 C.胰淀粉酶 D．胃蛋白酶 E. 纤溶酶 （19）酶原之所以没有活性是因为： A． 酶蛋白的肽链合成不完全 B． 因为其蛋白分子与其它物质结合在一起 C． 未形成或暴露酶的活性中心 D． 酶原是未被激活的酶的前身物

E． 酶原是普通蛋白质 (20)变构酶的动力学特点是 A．V对［S］作图呈S型 B．V对［S］作图呈抛物线型 C．V对［S］作图呈矩形双曲线型 D初速度对[S]关系不符合米氏方程 E．初速度对［S］关系符合米氏方程 (21)常见的酶活性中心的必需基团有；

A．半胱氨酸和胱氨酸的巯基 B．组氨酸的咪唑基

C．谷氨酸，天冬氨酸的侧链羧基 D．苏氨酸的羟基 E．丝氨酸的羟基

(22)．NAD”和FAD在结构上的共性是：

A含有维生素B B．是一种二核苷酸 C.AMP D．ADP E．是一类脱氢酶的辅酶

3.名词解释

（1） 酶 （2） 全酶

（3） 酶的辅助因子 （4） 辅酶和辅基 （5） 酶活力 （6） 激活剂 （7） 抑制剂

（8） 不可逆抑制作用和可逆抑制作用 （9） 非争性抑制作用 （10） 酶的专一性 （11） 变构效应 （12） 变构酶 （13） 共价调节酶 （14） 酶原激活 （15） 同工酶 4.问答题

（1）酶与一般催化剂相比有何异同？ （2）举例说明酶的三种特殊性异性。

（3）金属离子作为辅助因子的作用有哪些？ （4）酶的必需基团有哪几种？各有什么作用？ （5）酶蛋白与辅助因子的相互关系如何？

（6）说明温度对酶促反应速度的影响及实用价值。 （7）说明pH对酶促反应速度的影响 （8）比较三种可逆性抑制作用的特点。 （9）测定酶活性时应注意些什么？ （10）什么叫同工酶？有何临床意义？

（11）维生素与辅酶的关系。

参考答案 一、单选题

[评析]：

1. 酶之所以能高效催化则通过降低反应的活化能实现的。酶同一般催化剂一样能缩短反应达

平衡的时间，但不改变反应的平衡点，即不改变反应的平衡常数。有的酶是由一条多肽链构成，称为单体酶，有的酶有二条以上多肽链组成，称寡聚酶。在代谢途径中，决定整个代谢途径速度的酶才称为调节酶。

2. 酶可显著降低反应的活化能，从而加速化学反应的进行。

3. 酶的化学本质是蛋白质，具有蛋白质的理化性质。所以酶变性后，空间结构破坏，一级结

构不变，导致生物学活性丧失。

4. 酶促反应的特点有高度的催化效率；高度的特异性，酶活性可调节性，高度的不稳定性。 5. 与酶蛋白结合疏松的辅助因子称为辅酶。辅酶参与酶活性中心组成。辅酶在反应中起传递

电子、质子或一些基团的作用。

6. 由酶蛋白和辅助因子构成的复合物称为全酶。只有全酶才有催化活性。酶蛋白决定反应的

特异性，辅助因子在反应中起传递某些基团的作用。酶种类多，但辅助因子种类少。一种辅助因子可同多种酶结合成具有特异性的酶。 7. B族维生素以辅酶的形式而发挥作用。NAD+含有烟酰胺，FAD或FMN中含有核黄素（B1），

TPP中含有硫胺素，辅酶A中含有泛酸。 8. 前4种辅酶中含有核苷酸。FH4是由喋呤啶与对氨基苯甲酸及谷氨酸组成，不含有谷氨酸。 9. 金属离子作为辅助因子的作用是作为酶活性中心的催化基团参加反应；连接酶与底物的桥

梁；稳定酶的空间构象所必需；中各阴离子，减少静电斥力。

10. 仅由氨基酸残基组成的酶称为单纯酶。分子中除含有蛋白质外，还含有非蛋白部分的酶称

为结合酶。结合酶的蛋白部分称为酶蛋白，非蛋白部分称为辅助因子。酶蛋白与辅助因子形成的复合物称为全酶。酶蛋白与辅助因子单独存在都无催化活性，只有全酶才有。 11. CoQ又称泛醌，是醌类化合物，不含有维生素。它是呼吸链的组成成分，起传递氢或电子

的作用。

12. 酶分子中有许多化学基团，其中只有一小部分基团与酶的催化作用直接相关，称为必需基

团。这引起必需基团又在空间位置上组成特定的空间结构，构成活性中心，这是酶发挥其催化作用的关键部位。在结合酶类中，辅基或辅酶也参与活性中心的组成。

13. 酶的必需基团是指哪些与酶活性密切相关的基团。这些必需基团有的位于活性中心内，有

的位于活性中收外。位于活性中心外的必需基团对维持酶活性中心应有的空间构象所必需。

14. 酶活性中心的必需基团有二种：一是结合基团，其作用是与底物结合，另一是催化基团，

其作用是使底物转变成产物。

15. 与一般催化剂不同，酶对其所催化的底物具有较严格的选择必，即一种酶仅作用一种或一

类化合物，或一定的化学键，催化一定的化学反应并产生一定的产物，酶的这种特性称为酶的特异性。

16. 酶促反应动力学就是研究酶促反应速度及其影响因素。

17. 当酶浓度恒定时，底物浓度对酶促反应速度的影响不成线性关系，而呈双曲线。在极低底

物浓度下，酶促反应速度随底物浓度的增加而线性增加。当底物浓度超过一定限度后继续增加底物浓度，反应速度即不再按线性增加。底物浓度增高使酶饱和时，，反应速度不再随底物浓度的增加而改变，即达到了最大值。

18. Km值是酶促反应速度达最大反应速度一半时的底物浓度。

19. Km是酶的特征性常数，只与酶的结构、酶所催化的底物和反应环境有关，与酶的浓度无

关。

20. 如果一种酶能作用于多种底物时，一般认为Km最小的底物是该酶的天然底物。

21. 当Km≈Ks时，Km值可用来表示酶对底物的亲和力。Km愈小，酶对底物的亲和力愈大，

Km愈大，酶对底物的亲和力愈小。当K2＞＞K3时，Km≈Ks，但K3值并非在所有酶促反应中都远小于K2，所以此时Ks值与Km值涵义不同，不能互相代替使用。

22. 并非所有酶的最适温度都相同，大多数酶的最适温度多在35-40℃之间，少数酶例外。环

境温度低于最适温度时，温度加快反应速度这一效应起主导作用。温度高于最适温度时，反应速度则因酶变性面降低。最适温度不是酶的特征常数，它与反应时间有关。酶的活性虽然随温度的下降而降低，但低温一般不使酶破坏。

23. 酶反应体系中的pH值显著影响酶的催化效率。酶在最适pH值时催化能力最强，偏离最

适pH，酶的活性降低。虽然不同酶的最适pH各不相同，但大多数酶的最适pH在中性，少数例外。

24. 酶反应介质的pH可影响酶、底物和辅酶的解离情况。只有在特定的pH条件下，酶、底

物和辅酶的解离情况最适宜它们的相互结合并发生催化作用，使酶反应速度达最大值，这个pH值称为酶的最适pH。大多数酶活性的最适pH曲线为钟罩形。 25. 竞争性抑制的动力学效应是使Km增高，Vmax不变。

26. 竞争性抑制剂与底物结构类似，能与底物竞争与酶活性中心结合，形成抑制剂复合物，从

而阻碍底物与酶活性中心的结合，由于抑制剂与酶结合是可逆的，其抑制程度与底物和抑制剂的相对比例有关。

27. 凡使酶变性失活的因素不属于抑制剂范畴。可逆性抑制剂通常以非共价键盘与酶可逆性结

合，使酶活性降低或消失，此类抑制剂可用透析等方法除去，使酶恢复活性。 28. 丙二酸结构与琥珀酸相似，是琥珀酸脱氢酶的竞争性抑制剂，其动力学效应是使Km增高，

Vmax不变。

29. 反竟争性抑制的动力学效应是Km降低，Vmax降低。

30. 非竟争性抑制剂与酶活性中心外的必需基团结合，不影响底物与酶的结合，酶与底物的结

合也不影响酶与抑制剂的结合，但形成的酶-底物-抑制剂复合物不能释放产物。因抑制剂不影响酶与底物的结合，即Km不变，即使增加底物浓度也不能解除抑制剂对酶的抑制，故Vmax降低。

31. 反竟争性抑制剂只与酶-底物复合物结合，当ES与I结合后，酶活性被抑制，等于有效酶

减少，Vmax必然降低。由于ES除转变产物外，又多一条生成“废品“ESI的去路，使 E与S亲和力增加，其Km变小了

32．酶的非竟争性抑制能使表观Km不变和斜率增加，Vmax降低，故直线是该酶的非竞争性

抑制曲线。

33．酶活性是指催化化学反应的能力，其衡量标准是酶促反应速度的大小。

34．测定酶活性时，通常要加入足够的底物，一般相当于是10Km以上，但过高也并非所宜，

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