图1 SDS-PAGE测定蛋白质分子量的电泳图谱
图1中，标准蛋白产生的6条条带分别标记为a、b、c、d、e、f，卵清蛋白产生的两条
C
条带分别标记为A、B；人血清蛋白产生的三条带分别标记为C、D、E。5、10分别指样品蛋白质加样量；
在图中测量出下列值：溴酚蓝的泳动距离
D
D= 9.7;
标准蛋白的泳动距离：Da =1.0；Db =1.5；Dc =2.6；Dd =3.7；De =5.1；Df =6.2。 标准蛋白的相对泳动率：Ra =0.103 ；Rb =0.155；Rc =0.268 ；Rd =0.381；Re =0.526 ；Rf =0.639。
卵清蛋白的泳动距离：DA =1.7；DB =3.4；人血清蛋白的泳动距离：DC =1.9；DD =4.2；DE =4.9。
E
样品蛋白质的相对泳动率：RA=0.175；RB =0.351 ；RC =0.196 ；RD =0.433；RE=0.505 。 (Rm=Dm/D)
表1 标准蛋白的lgMW与Rm值
Rm lgMW
a 0.639 4.15
b 0.526 4.30
c 0.381 4.49
d 0.268 4.63
e 0.155 4.82
f 0.103 4.99
各条带对应的标准蛋白分子量的对数值与相对迁移率见表1。根据表1，以标准分子量的对数值（lgMW）为横坐标，相对迁移率（Rm）为纵坐标，将标准蛋白质的坐标点连为一条直线，即得标准曲线（图2），并根据此曲线得趋势线公式：y= -0.1116x + 0.7359，由该公式计算出样品蛋白质中各个条带相对应的蛋白质样品分子量对数值，换算出分子量（表2）。
5 讨论
1.卵清蛋白中分离出2种蛋白质，分子量分别为106169.6和2811.9；人血清蛋白中分离出三种蛋白质，分子量分别为68865.2、517.6和116.9。
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图２ 用低分子量标准蛋白所做的标准曲线0.70.60.50.40.30.20.1001y = -0.1116x + 0.7359234567表2 样品蛋白质的Rm值、lgMW和分子量（MW）
Rm lgMW MW
卵清蛋白 A 0.175 5.026 106169.6
B 0.351 3.449 2811.9
C 0.196 4.838 68865.2
人血清蛋白
D 0.433 2.714 517.6
E 0.505 2.068 116.9
2. 电泳条带的粗细能定性的反映样品中蛋白质含量的相对多少，所以在本实验中，卵清蛋白所得的2条带中，，B条带是我们所提取的卵清蛋白的条带；人血清蛋白所得的3条条带中，C条带是我们所提取的人血清蛋白的条带。
3.实验所得蛋白质分子量与实际分子量相差较大，即测量值与真实值相差较大，原因可能如下：1）实验过程中测量的不准确；2）分子量的测定不能完全依赖SDS-PAGE，因为一些蛋白质的迁移是不规则的；3) 要做到非常严谨的测定蛋白质分子量，至少应在两个不同的丙烯酰胺凝胶浓度下进行电泳；4）从图1上看，样品蛋白质的两种加样量的泳道上都产生了很粗的条带，这可能是由于样品浓度太大，给迁移位置的测量造成了困难，这也是造成结果误差的一个原因；5）干胶后引起蛋白质带变宽，尤其是厚胶难以准确对蛋白质和指示剂前沿定位。
3. 每空的上样量不能过大，以免样品溢出，造成各泳道相互污染。 4. 为了避免边缘效应，在未加样的泳道加入等量的样品缓冲液。
5. 加样的过程中，个别样品不能沉到加样孔底部。其原因可能是：样品缓冲液中没
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有足够的甘油，或梳子安放的不合适，使孔底留有聚合的丙烯酰胺，本实验中后面一个原因的存在的可能性更大一些。
6. 样品蛋白质条带出现拖尾现象。这是因为在浓缩胶中蛋白质浓度过高而产生沉淀所致。一般认为聚合的蛋白质在电泳过程中会逐渐溶解，所以电泳前充分热变性和对样品进行稀释可以得到改善。
7. 未聚合的丙烯酰胺是一种皮肤刺激物和神经毒素，操作时必须戴手套。
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