蛋白质3D建模,酶与底物分子模拟对接 autodock(7)

图4.7 优化后结合能变化趋势图

Fig4.7 Binding energy changes in trends after optimizing

从图中可以看出，mod6的对接结合能最低，而且有随着PAHs环数增多结合能下降的趋势，这就表示该蛋白的活性中心和难以降解的大环多环芳烃有着很强的结合能力，它的活性中心氨基酸的排布情况是重要的研究方向。

优化后氨基酸漂移情况如图4.8。

图4.8 优化后活性中心氨基酸漂移图

Fig4.8 the results of active site amino acid drift after optimizing

优化之后，活性中心氨基酸和Fe都处在较为合理的位置上，此时测量的氨基酸漂移量更加准确。从图中可以看出，优化后的移动范围为-0.2~0.4，氨基酸位置相当于没

有移动，基本与模板中一致。氨基酸位置对活性中心的影响这个因素可以忽略不计。下面主要讨论氨基酸类型变化对活性中心的影响。 4.4.3 优化前后的实验结果对比

图4.9 (a)组优化前后对比图

Fig4.9 Affinity comparison of group(a) before and after optimization

图4.10 (b)组优化前后对比图

Fig4.10 Affinity comparison of group (b) before and after optimization

图4.11 (c)组优化前后对比图

Fig4.11 Affinity comparison of group (c) before and after optimization

从图4.9~4.11可以看出，优化前后的结合能有升有降。

图4.12 优化前后氨基酸漂移

Fig4.12 the results of amino acid drift before and after optimizing

从图4.12比较优化前后氨基酸漂移的范围可以看出，优化确实可以将原子和键长处于合理的位置。而且优化之后，氨基酸位置移动对活性中心的影响的因素降到了最低，基本可以忽略不计。论文主要是对活性中心氨基酸的突变种类进行讨论。

4.5 小结

通过本章实验，采用没有通过分子力场对活性中心优化的预对接和优化后的对接结果，我们可以得知，分子力场可以使活性中心的氨基酸处于更加合理的位置。通过对活性中心氨基酸位置的漂移量的统计，得出在优化之后，氨基酸位置移动较小，范围为-0.1~0.5?,所以氨基酸位置变化对活性口袋的影响可以忽略不计；对活性中心口袋影响的关键因素是氨基酸的类型。通过对不同模型的活性中心氨基酸类型进行分析，得出活性中心总共有18个氨基酸，其中有9个是非常保守的氨基酸（1、2、3、5、7、8、10、16、17），在各个模型中仅仅是变化了序号，位置和种类都没变；有2个是比较保守的氨基酸（4、14），在各个模型中发生了突变，但是突变后的类型一致；有7个是非保守氨基酸（6、9、11、12、13、15、18），在各个模型中随机突变。下面实验的研究目标转变为影响活性中心口袋大小的非保守氨基酸。

5.蛋白设计

5.1质心和C到Fe距离分析

图5.1 底物质心到催化铁原子距离

Fig5.1 the distance between center of mass of substrate and Fe

图5.1所示是底物PAHs的质心到Fe的距离，可以用质心来考察底物和Fe的最佳催化距离。但是，从图中可以看出，结合能最低的mod6的Fe与底物质心的距离规律是随着环数的增加距离在减小（16号除外）。但是由于底物是长条形的，不同的朝向会导致质心距离不具有可比性，说明不了问题。并不是离得越近越好，也不是离得越远越好。 底物在活性中心口袋质心分布如下图所示。图中蓝色小球为Fe，红色小球为质心。

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